Katalázový prášek CAS 9001-05-2

Katalázový prášek(CAT), molekulový vzorec C9H10O3, CAS 9001-05-2, Je to enzym, který katalyzuje rozklad peroxidu vodíku na kyslík a vodu a existuje v peroxidázovém systému buněk. Kataláza je markerový enzym peroxisomů, který představuje přibližně 40 % celkových peroxizomových enzymů. Kataláza je přítomna v různých tkáních všech známých zvířat, zejména ve vysokých koncentracích v játrech. Kataláza se používá v potravinářském průmyslu k odstranění peroxidu vodíku z mléka používaného k výrobě sýrů. Kataláza se také používá při balení potravin, aby se zabránilo oxidaci potravin. Téměř všechny živé organismy mají katalázu. Je široce přítomen v respiračních organismech, zejména v chloroplastech, mitochondriích, endoplazmatickém retikulu rostlin, játrech a červených krvinkách zvířat a jeho enzymatická aktivita poskytuje tělu antioxidační obranný mechanismus. CAT je enzym hemu s různou strukturou v závislosti na jeho zdroji. Úroveň aktivity se v různých organizacích liší. Peroxid vodíku se v játrech rozkládá rychleji než v orgánech, jako je mozek nebo srdce, kvůli vysokým hladinám CAT v játrech.

 

Peroxid vodíku (H2O2), také známý jako peroxid vodíku, má o jeden atom kyslíku (0) více než voda (H2O). Tento atom kyslíku je extrémně nestabilní a vždy chce vzít další atom kyslíku z jiných molekul, aby vytvořil O2. Ke sterilizaci a dezinfekci obvykle používáme peroxid vodíku, protože bakterie jsou zničeny H2O2 a umírají. Pěnění při dezinfekci je výsledkem produkce kyslíku. Peroxid vodíku však může proniknout do většiny buněčných membrán, takže je cytotoxický než superoxidové aniontové radikály (které nemohou proniknout buněčnými membránami). Po proniknutí buněčnou membránou může reagovat se železem uvnitř buňky za vzniku hydroxylových radikálů.Katalázový prášek(CAT) je důležitým členem antioxidačního enzymového systému, známého také jako peroxidáza, což je vazebný enzym s porfyrinem železa jako sekundární skupinou.

 

Enzym SOD dismutuje volné kyslíkové radikály za vzniku peroxidu vodíku (H2O2) a kyslíku (O2). Peroxid vodíku zůstává v těle toxickým oxidantem a funkcí katalázy je podporovat rozklad peroxidu vodíku na molekulární kyslík a vodu, čímž chrání buňky před toxicitou H2O2. Mechanismus působení CAT na peroxid vodíku je v podstatě dismutace peroxidu vodíku, která vyžaduje, aby se dvě molekuly H2O2 setkaly a srazily se s CAT v aktivním centru, aby mohla proběhnout reakce. Čím vyšší je koncentrace H2O2, tím rychlejší je rychlost rozkladu. Téměř všechny fyziologické organismy mají katalázu.

 

Je široce přítomen v respiračních organismech, zejména v chloroplastech, mitochondriích, endoplazmatickém retikulu rostlin, stejně jako v játrech a červených krvinkách zvířat. Jeho enzymatická aktivita poskytuje tělu antioxidační obranný mechanismus. Biologická funkce katalázy spočívá v podpoře rozkladu peroxidu vodíku v buňkách, aby dále neprodukoval vysoce toxické hydroxylové radikály, a tím chrání funkci antioxidačního enzymového systému. Má také velký význam pro růst, vývoj a metabolické aktivity lidského těla.

testování:

Během probíhajícíkatalázový prášekdetekce, lze pozorovat bubliny.
Detekce katalázy je jednou ze tří hlavních metod používaných mikrobiology k identifikaci bakteriálních druhů, která zahrnuje použití peroxidu vodíku k detekci přítomnosti katalázy. Pokud bakterie obsahují katalázu, přidáním malého množství bakteriálního extraktu do roztoku peroxidu vodíku lze pozorovat tvorbu kyslíkových bublin.

 

Pokud se vytvoří bubliny, je bakterie považována za "katalasově pozitivní". Jako Staphylococcus a Micrococcus. Pokud ne, je bakterie považována za „katalasově negativní“. Například streptokok a enterokok. Ačkoli detekce katalázy nemůže identifikovat konkrétní organismy, v kombinaci s jinými metodami detekce může účinně pomoci při diagnostice.
Kromě toho přítomnost katalázy v bakteriích také závisí na podmínkách růstu buněk a použitém kultivačním médiu.

 

Rozdělení:

Kataláza je přítomna v různých tkáních všech známých zvířat, zejména ve vysokých koncentracích v játrech. U bombardéru má kataláza jedinečné využití. Tento brouk má ve svých žlázách odděleně uloženy dvě sady chemikálií. Velké žlázy uchovávají hydrochinon a peroxid vodíku, zatímco malé žlázy uchovávají katalázu a křenovou peroxidázu. Když brouci smíchají chemikálie ze dvou žláz dohromady, uvolňují kyslík, který může oxidovat hydrochinon a působit jako booster.

 

Kataláza se také běžně vyskytuje v rostlinách, ale ne v houbách, i když bylo zjištěno, že některé houby produkují enzym v nízkém pH a teplém prostředí.
Naprostá většina aerobních mikroorganismů obsahuje katalázu. Výjimkou je Streptococcus, aerobní bakterie bez katalázy. Některé anaerobní mikroorganismy, jako je Methanosarcina barkeri, také obsahují katalázu.

Přehled funkcí

 

Peroxid vodíku je odpad vznikající během metabolických procesů, který může způsobit poškození těla. Aby se zabránilo takovému poškození, musí být peroxid vodíku rychle přeměněn na jiné neškodné nebo méně toxické látky. A katalázu často využívají buňky jako nástroj pro katalýzu rozkladu peroxidu vodíku.
Ale skutečný biologický význam katalázy není tak jednoduchý: vědci zjistili, že geneticky upravené myši s deficitem katalázy stále vykazují normální fenotypy, což naznačuje, že kataláza je pro zvířata nezbytná pouze za určitých specifických podmínek.

 

Někteří lidé mají velmi nízkou hladinukatalázový prášekv jejich tělech, ale také nevykazují zjevné patologické reakce. Je to pravděpodobně proto, že hlavním lapačem peroxidu vodíku v normálních savčích buňkách je peroxiredoxin, nikoli kataláza.
Kataláza se typicky nachází v organele zvané peroxisomy. Peroxisomy v rostlinných buňkách se účastní fotorespirace (využívá kyslík k tvorbě oxidu uhličitého) a symbiotické fixace dusíku (disociace dusíku (N2) na aktivní atomy dusíku).
Ale když jsou buňky infikovány patogeny, může být peroxid vodíku použit jako účinná antimikrobiální látka. Některé patogeny, jako je Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila a Campylobacter jejuni, mohou produkovat katalázu k degradaci peroxidu vodíku, což jim umožňuje přežít v těle hostitele.

Bělicí účinek:

 

Je třeba poznamenat, že enzymy mohou podporovat bělení a bělení vlny v bělícím roztoku s peroxidem vodíku obsahujícím proteázu Bactosol ST může výrazně zlepšit bělost a hydrofilitu vlny. Je to proto, že enzymy podporují rychlou počáteční erozi vlněných vláken, což usnadňuje provádění bělení vlny. Vycházíme-li z tohoto principu, předběžné ošetření vlny proteázou, aby se odkryl povrch vlákna před bělením, je samozřejmě účinnější a poškození vlákna je také snadněji kontrolovatelné.

 

Dotykový enzym

Kataláza (CAT) je lapač enzymů, známý také jako peroxidáza, což je enzym vázající se na porfyrin železa jako sekundární skupinu. Dokáže podporovat rozklad H2O2 na molekulární kyslík a vodu, eliminovat peroxid vodíku v těle, a tím chránit buňky před toxicitou H2O2. Je to jeden z klíčových enzymů v biologickém obranném systému. Mechanismus, kterým CAT působí na peroxid vodíku, je v podstatě dismutace H2O2, která vyžaduje, aby se dvě molekuly H2O2 setkaly a srazily se s CAT v aktivním centru, aby došlo k reakci. Čím vyšší je koncentrace H2O2, tím rychlejší je rychlost rozkladu.

Jedná se o stabilní enzym pro rozklad peroxidu vodíku, který dokáže rozložit peroxid vodíku na vodu a kyslík, aniž by ovlivnil vlákna a barviva. Po bělení a před barvením je proto zbytkový peroxid vodíku na bělených tkaninách a v barvících tancích odstraněn enzymem rozkladem H2O2, aby se zabránilo další oxidaci vláken a oxidaci barviv během barvení. Zároveň může zkrátit dobu zpracování, snížit spotřebu vody na mytí a snížit množství odpadní vody. Zvláště vhodné pro příze, hadicové příze a pleteniny. Podobně se aktivita katalázy mění s pH a teplotou, přičemž nejvyšší aktivita nastává kolem pH 7 a 30-40 stupňů. Zvýšení koncentrace peroxidu vodíku urychlí rychlost rozkladné reakce, ale je třeba poznamenat, že když koncentrace překročí určité množství, účinek enzymu se oslabí a nadměrný zbytkový H2O2 poškozuje vlákna a barviva. Takže množství H2O2 nelze libovolně zvyšovat jen kvůli přítomnosti enzymu degradujícího H2O2. Při použití je obvykle důležité dbát na kompatibilitu enzymů rozkládajících H2O2 s běžně používanými povrchově aktivními látkami a stabilizátory H2O2. Ve skutečných výrobních aplikacích je pH 6-8, teplota je 20-55 stupňů, dávka enzymu je 5-10 KCLU/litr a doba je 10-20 minut. Tato technologie byla postupně uznávána a přijímána v tuzemsku a je velmi přínosná pro zlepšení jasu reaktivních barviv.

Přestože úplný katalytický mechanismus katalázy není dosud plně objasněn, předpokládá se, že její katalytický proces je rozdělen do dvou kroků:
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2
Mezi nimi "Fe() - E" představuje centrální atom železa (Fe) hemové skupiny (E) vázané na enzym. Fe (IV) - E (.+) je rezonanční forma Fe (V) - E, ve které atom železa není zcela oxidován na +V valenci, ale spíše přijímá některé "podpůrné elektrony" z hemu. Proto je hem v reakční rovnici také reprezentován jako kation volného radikálu (.+)

Peroxid vodíku vstupuje do aktivního místa a interaguje s asparaginovým zbytkem v poloze 147 (Asn147) a histidinovým zbytkem v poloze 74 (His74) enzymu, což způsobuje přenos protonu mezi atomy kyslíku. Volné atomy kyslíku se koordinují a spojují za vzniku molekul vody a Fe (IV)=O. Fe (IV)=O reaguje s druhou molekulou peroxidu vodíku za vzniku Fe (III) - E, přičemž vznikají molekuly vody a kyslíku. Reaktivita atomu železa v aktivním centru může být zvýšena přítomností fenolického postranního řetězce tyrosinového zbytku (Tyr357) v poloze 357, který napomáhá oxidaci Fe (III) na Fe (mezireakce). Rychlost této reakce lze obvykle určit pomocí Mieovy rovnice.

Katalázový prášekmůže také oxidovat další cytotoxické látky, jako je formaldehyd, kyselina mravenčí, fenol a ethanol. Tyto oxidační procesy vyžadují použití peroxidu vodíku k dokončení prostřednictvím následujících reakcí:
H2O2 + H2R → 2H2O + R
Podobně je stále nejasný specifický reakční mechanismus.
Jakýkoli iont těžkého kovu (jako jsou ionty mědi v síranu měďnatém) může sloužit jako nekonkurenční inhibitor katalázy. Vysoce toxický kyanid je navíc kompetitivním inhibitorem katalázy, která se může pevně vázat na hem v enzymu a zabránit jeho katalytické reakci.
Trojrozměrná struktura peroxidázového meziproduktu v peroxidovém stavu byla vyřešena a lze ji získat z proteinových databází.

Populární Tagy: catalase powder cas 9001-05-2, dodavatelé, výrobci, továrna, velkoobchod, koupit, cena, hromadné, na prodej