Trypsinový prášek CAS 9002-07-7

Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd. je jedním z nejzkušenějších výrobců a dodavatelů trypsinového prášku cas 9002-07-7 v Číně. Vítejte na velkoobchodním velkoobchodním vysoce kvalitním trypsinovém prášku cas 9002-07-7 k prodeji zde z naší továrny. Dobré služby a rozumná cena jsou k dispozici.

Trypsinový prášekje typ proteázy, EC 3.4.4.4, Molekulární vzorec C35H47N7O10, CAS 9002-07-7, Jedná se o serinovou proteázu extrahovanou z pankreatu krav, ovcí a prasat. U obratlovců funguje jako trávicí enzym. Ve slinivce břišní se syntetizuje a vylučuje prekurzor trypsinu, trypsinogen, jako součást pankreatické šťávy. Je omezen enterokinázou nebo trypsinem, aby se rozložil na aktivovaný trypsin, což je endopeptidáza, která může štěpit karboxylovou stranu lysinových a argininových zbytků v polypeptidových řetězcích. Funguje nejen jako trávicí enzym, ale také omezuje rozklad prekurzorů jiných enzymů, jako je chymotrypsin, karboxypeptidáza a fosfatidylcholin, a tím je aktivuje. Je to nejspecifičtější proteáza a nepostradatelný nástroj při určování aminokyselinového uspořádání proteinů.
Typ proteázy, což je serinová proteáza extrahovaná ze slinivky břišní krav, ovcí a prasat a funguje jako trávicí enzym u obratlovců. Prekurzor trypsinu, trypsinogen, je syntetizován a vylučován jako složky pankreatické šťávy ve slinivce břišní a je rozkládán na aktivní trypsin pod omezením enterokinázy nebo trypsinu. Je to endopeptidáza, která může štěpit karboxylovou stranu lysinových a argininových zbytků v polypeptidových řetězcích. Funguje nejen jako trávicí enzym, ale také omezuje rozklad prekurzorů, jako je chymotrypsin, karboxypeptidáza, fosfolipáza atd. Je nejspecifičtější proteázou a nepostradatelným nástrojem pro stanovení proteinového aminokyselinového uspořádání.

Trypsinový prášekje mrazem-sušený přípravek získaný extrakcí a čištěním krystalů ze slinivky břišní krav, prasat a ovcí. Snadno rozpustný ve vodě, nerozpustný v organických rozpouštědlech, jako je chloroform, ethanol a ether. Při pH 1,8 se krátkodobý-var téměř neinaktivuje; Zahřívání v alkalickém roztoku způsobuje denaturaci a srážení, zatímco Ca2+má ochranné a aktivační účinky. Izoelektrický bod trypsinu je pH 10,1.

 

Hovězí trypsin se původně skládal z 229 aminokyselin obsahujících 6 párů disulfidových vazeb a byla objasněna jeho aminokyselinová sekvence a krystalová struktura. Pod vlastní katalýzou enterokinázové aktivity je peptidová vazba mezi N-terminálním lysinem a isoleucinovými zbytky zymogenu hydrolyzována, přičemž se uvolňuje valin-tiantiantiantian-lysin 6-peptid a vzniká aktivní trypsin. Hovězí trypsin má 223 aminokyselinových zbytků a molekulovou hmotnost 23 800. Serinový zbytek v aktivním místě je esenciální serinová proteáza.

 

Chemická struktura prasečího trypsinu je velmi podobná struktuře bovinního trypsinu. V sekvenci aminokyselinových zbytků se liší pouze 41 aminokyselinových zbytků, ale molekulární konfigurace je výrazně odlišná. Koeficient usazení S20W je 2,77S, pI=10.8. Tepelná stabilita je stabilnější než u bovinního trypsinu a ochranný účinek Ca2+na enzym není tak významný jako u skotu a ovcí. Neexistuje žádné centrální místo pro chelataci Ca2+. Existuje 6 párů disulfidových vazeb a porušení 1-2 vazeb nepoškodí kompletní strukturu molekuly enzymu a ochrání její aktivitu. Aktivita enzymu odpovídá 72 % skotu a 61 % ovcí.

Ovčí trypsin je podobný jako u skotu a prasat, ale jeho aktivita je o něco vyšší než u skotu a prasat.
Specifické působení trypsinu zahrnuje peptidové vazby složené z alkalických aminokyselin argininu a lysinkarboxylových skupin. Enzymy samy o sobě jsou snadno autolytické, přeměňují se z - trypsinu na - trypsin, který je dále degradován na enzymy podobné trypsinu a dokonce na fragmenty. Jejich aktivita postupně klesá a ztrácí se.

 

Kromě toho, že je přítomen u obratlovců, existuje také v širokém spektru organismů, jako jsou bource morušového, mořské vozy, barnacles a aktinomycety. Kromě toho proteázy, jako je trombin, fibrinolytický enzym a vasopresin, které souvisejí se srážením krve a zánětem u vyšších živočichů, jsou úzce spjaty s trypsinem z hlediska chemické struktury a specifičnosti. Lze mít za to, že tyto enzymy se vyvinuly z enzymu společného předka. Trypsin a elastáza mají také úzký vztah, pokud jde o strukturu a katalytický mechanismus, ale jejich specificita je zcela odlišná.

 

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cows, sheep, or pigs. According to Chinese drug standards, the potency of each 1mg should not be less than 2500 units calculated based on the dry product. A peptide endonuclease extracted from the pancreas of cows, sheep, and pigs, which breaks only the peptide bonds formed by the carboxyl groups of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerol, chloroform, and ether. Molecular weight 24000, pI 10.5, The optimal pH value is around 7.8-8.5. PH>9.0 nevratná inaktivace. Ca2+má stabilizační účinek na aktivitu enzymů; Ionty těžkých kovů, organické sloučeniny fosforu DFP, přírodní inhibitory trypsinu silně inhibují jeho aktivitu. Klinicky se používá pro proti-zánětlivé a proti{5}}zánětlivé účely a průmyslově se používá při výrobě kůže, zpracování surového hedvábí, zpracování potravin atd.

Způsob přípravytrypsinový prášek:

Fyzikální a chemické vlastnostitrypsinový prášek:

Trypsin je mrazem-sušený přípravek vyrobený z krystalů extrahovaných ze slinivky břišní skotu, prasat a ovcí a purifikovaný. Snadno rozpustný ve vodě, nerozpustný v chloroformu, ethanolu, etheru a dalších organických rozpouštědlech. Při pH 1,8 se krátký var téměř neinaktivuje; Při zahřívání v alkalickém roztoku se denaturace vysráží, Ca2+má ochranný a aktivační účinek a izoelektrický bod trypsinu je pH 10,1.
Hovězí trypsin se skládá z 229 aminokyselin a obsahuje 6 párů disulfidových vazeb. Jeho sekvence aminokyselin a krystalová struktura byly objasněny. Za aktivní autokatalýzy enterokinázy je peptidová vazba mezi N-terminálním lysinem a isoleucinovými zbytky zymogenu hydrolyzována, přičemž se uvolňuje Val - den - den - den - den - den - lysin a produkuje aktivní peptid 6 lysin. Hovězí trypsin má 223 aminokyselinových zbytků s molekulovou hmotností 23800. Serinové zbytky v aktivním místě jsou nepostradatelný serin.

Chemická struktura prasečího trypsinu je velmi podobná struktuře bovinního trypsinu. V sekvenci aminokyselinových zbytků se liší pouze 41 aminokyselinových zbytků, ale molekulární konfigurace je velmi odlišná. Sedimentační koeficient S20W je 2,77S, pI=10.8 a tepelná stabilita je stabilnější než u bovinního trypsinu. Ochranný účinek Ca2+na enzym není tak zřejmý jako u skotu a ovcí a neexistuje žádná centrální část chelatačního Ca2+. Je zde 6 párů disulfidových vazeb a 1~2 vazby přerušené, což nezničí kompletní strukturu molekuly enzymu a nechrání aktivitu enzymu. Aktivita enzymu odpovídá 72 % skotu a 61 % ovcí. Ovčí trypsin je podobný jako u skotu a prasat, ale jeho aktivita je o něco vyšší než u skotu a prasat.

Trypsin specificky působí na peptidové vazby složené ze základních aminokyselin argininu a lysinkarboxylu. Enzym samotný se snadno autolyzuje - Trypsin se přeměňuje na - Trypsin je dále degradován na tryptázu a dokonce fragmenty a jeho aktivita se také postupně snižuje a ztrácí.

Kromě obratlovců se vyskytuje také v celé řadě organismů, jako je bourec morušový, marihuana, raci a aktinomycety. Kromě toho trombin, fibrinolytický enzym, vazodilatátor a další proteázy související se srážením krve a záněty vyšších živočichů úzce souvisí s trypsinem z hlediska chemické struktury a specifičnosti. Lze mít za to, že tyto enzymy se v procesu evoluce odlišují od enzymů společných předků. Chymotrypsin a elastáza jsou také úzce příbuzné strukturou a katalytickým mechanismem, ale jejich specificita je zcela odlišná.

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cattle, sheep or pigs. The Chinese drug standard stipulates that the potency of each 1mg of dried product shall not be less than 2500 units. An endopeptidase extracted from the pancreas of cattle, sheep and pigs, which only breaks the peptide bond formed by the carboxyl group of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerin, chloroform and ether. The molecular weight is 24000, pI 10.5, and the optimum pH value is about 7.8~8.5. Irreversible inactivation at pH>9,0. Ca2+může stabilizovat aktivitu enzymů; Ionty těžkých kovů, organofosforové sloučeniny, DFP a přírodní inhibitory trypsinu silně inhibují jeho aktivitu. Používá se pro protizánětlivé-zánětlivé a detumescence na klinikách a při výrobě kůže, zpracování surového hedvábí a potravinářském průmyslu v průmyslu.

Populární Tagy: trypsin powder cas 9002-07-7, dodavatelé, výrobci, továrna, velkoobchod, koupit, cena, hromadné, na prodej